A H2A.Z variáns hisztont tartalmazó nukleoszómák stabil és instabil konfigurációt is felvehetnek attól függően, hogy jelen van-e a fehérjében annak terminális nonapeptidje. Ezeket a megfigyeléseket a szerzők laboratóriumában kifejlesztett mikroszkópos módszerrel végzett in situ mérések eredményezték, melyekben interkalátor vegyületekkel történő kezelés hatását vizsgálták a nukleoszómák stabilitására a natív kromatinban. Ezen vegyületek DNS-hez kötődve megváltoztatják annak szuperhelicilitását, hasonlóan ahhoz, ami a transzkripció és a DNS-replikáció során az élő sejtben történik. A kísérletek arra a hipotézisre vezettek, hogy a H2A.Z hiszton terminális peptidjének DNS-hez való kötődése szuperhelicitás-függő, mely modellt fluoreszcencia korrelációs spektroszkópiás mérésekkel támasztottak alá: a fluoreszcens festékkel jelzett szintetikus peptid csak a szuperhelikális plasmid DNS-molekulákhoz kötődött, relaxált állapotú DNS-hez nem. A megfigyelés felveti annak a lehetőségét, hogy a stratégiai pozíciójú +1 nukleoszóma stabilitását a promoter régió topológiai állapota szabályozhatja. A közlemény a Nucleus folyóiratban jelent meg (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40926315/).
A H2A.Z-nukleoszómákat a hisztonvariáns C-terminális végének szuperhelikitás-függő DNS-kötődése stabilizálja
A H2A.Z variáns hisztont tartalmazó nukleoszómák stabil és instabil konfigurációt is felvehetnek attól függően, hogy jelen van-e a fehérjében annak terminális nonapeptidje.
Legutóbbi frissítés:
2025. 10. 10. 12:19